細胞が、がん化する時の最後の砦。がん抑制タンパク質さえ正しく機能していれば、細胞ががん化する前に細胞死を誘導するため、ほとんどの場合で細胞のがん化を防ぐことができると考えられている。現在、20種類ほどのがん抑制タンパク質が知られている。p53タンパク質は、代表的ながん抑制タンパク質。

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ユビキチンは76個のアミノ酸からなるタンパク質で、ほとんどの真核生物で配列が保存されている。タンパク質のユビキチン化はタンパク質分解、DNA修復、翻訳調節、シグナル伝達などさまざまな生命現象に関わる。一般的なユビキチン鎖ではユビキチンC末端のGG残基と7個のリジン残基（K6, K11, K27, K29, K33, K48およびK63）のいずれかの間でイソペプチド結合する。また、LUBACによるC末端とN末端が連続的につながった直鎖状ユビキチン鎖の存在も知られている。

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タンパク質は、リン酸化やメチル化、糖鎖付加など様々な翻訳後修飾を受けて、機能制御されています。ユビキチン化はその中でも特殊で、タンパク質をユビキチン化する場合、E1→E2→E3リガーゼと3種類の酵素を経由して、タンパク質にユビキチン分子を付加します。この付加をユビキチン化といいます。E1やE2の特異性は高くなく数も少ないため、タンパク質がユビキチン化されるためには、特定のE3リガーゼと結合する必要があります。ユビキチン化は、タンパク質の分解、局在変化、複合体形成誘導など、非常に多様な機能変化を誘導します。

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K48ポリユビキチン化されたタンパク質を26Sプロテアソームが特異的に認識、フォールディング解除後、ペプチドに分解する。酵母からほ乳類まで高度に保存されており、細胞周期タンパク質を始めとする多くのタンパク質のダイナミズム、ひいては細胞の恒常性に関わる。コムギ胚芽にはプロテアソーム系を含むタンパク質分解系がなく、コムギ無細胞タンパク発現系ではプロテアソーム経路を介したタンパク分解はおこらない。

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ヒトの場合で、1000種類以上あるといわれています。E3リガーゼは、E2タンパク質と基質蛋白質の両方と結合する能力があり、E3リガーゼ上でユビキチン化が行われる。そのため、ユビキチン化の特異性はE3リガーゼで決まります。目的のタンパク質がユビキチン化される場合、特異的なE3リガーゼを見つけ出す必要があります。しかし、細胞内には様々なE3リガーゼが働いているので、目的タンパク質と特異的なE3リガーゼを見つけ出すことは非常に困難です。

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元々は自己の細胞や組織に反応する抗体として定義されてきた。突き詰めると、自己が産生した分子と特異的に結合する抗体のことである。関節リウマチなどの自己免疫疾患を引き起こす因子として、考えられている。しかし近年、様々な疾患においても自己抗体が誘導されている可能性が示唆されている。自己抗体の多くは、構造認識抗体であるという報告例もある。

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自己抗体と反応する分子をいう。その分子がタンパク質の場合、自己抗原タンパク質と呼ぶ。

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